Toll-like receptor 2 (TLR2), a menudo designado como CD282 (grupo de diferenciación 282) es una proteína transmembrana de tipo I que pertenece a la gran familia homóloga de Toll like receptors. TLR2 actúa como receptor funcional para ambas bacterias Gram-positivas y Gram-negativas. Como todos los otros miembros de la familia TLR, TLR2 está compuesto de un dominio extracelular que contiene múltiples repeticiones ricas en leucina (LRR), una región transmembrana y una cola citoplásmica que contiene el dominio TIR conservado. TLR2 mapas en el cromosoma 4q31-32 y codifica una proteína de 784 amino ácido putativo con 19 LLR N-terminal y un peso molecular calculado de 84 kDa (1, 2, 3). La comparación de la secuencia de aminoácidos revela que TLR2, TLR1 y TLR6 forman una subfamilia TLR, que presumiblemente se separaron de un gen ancestral común. En los seres humanos, TLR10 es también miembro de esta subfamilia TLR2. Entre todos los TLR, TLR1 y TLR6 tienen la mayor identidad de secuencia global de aminoácidos, que es del 66%, y una estructura genómica similar y por lo tanto se supone que son los productos evolutivos de la duplicación de genes. En las transcripciones in vivo para TLR2 se observó lo que sugiere que el ARNm se empalmados alternativamente. TLR2 expresión de ARNm se observa en el cerebro, corazón, pulmones, el bazo y los tejidos y es más alto en los PBL, especialmente los de origen mielomonocítica. In vitro THP-1 diferenciadas con PMA, TLR2 es más significativamente upregulated de autocrina de IL-6 y TNF-α, IL-1β, IL-10 y. Además, la expresión mRNA TLR2 es elevado después de la exposición a las bacterias Gram-positivas y Gram-negativas. El aumento en la expresión de TLR2 en los monocitos y granulocitos en la exposición a bacterias Gram-negativas es solamente muy modesto. Además, TLR2 parece ser hasta reguladas en las células mononucleares durante trastornos tales como la enfermedad pulmonar obstructiva crónica, infecciones por el virus influenza, y sepsisTLR2 actúan como transductores de señal para los varios componentes bacterianos que incluyen lipoproteínas derivados de M. tuberculosis, Borrelia burgdorfei, Treponema pallidium y Mycoplasma fermentans. Además, TLR2 media las respuestas celulares a una amplia variedad de patógenos infecciosos y sus productos, que incluyen paredes de levadura de células, micobacterias conjunto, micobacterias ara-lipoarabinomannan, bacterias enteras Gram positivas, peptidoglicano (PGN), Treponema glicolípido y Trypanosoma glicofosfatidilinositol cruzi ancla. TLR2 forma heterodímeros con TLR1, TLR6 y posiblemente TLR10, donde cada complejo es particularmente sensible a los subconjuntos de patrones moleculares asociados a patógenos asociados-TLR2 (PAMPs). Se ha estudiado que TLR6 y función TLR2 juntos para detectar bacterias Gram-positivas, PGN y zymosan, mientras que las funciones TLR2 ya sea solos o con otros TLRs de TLR6 para detectar lipopéptidos bacterianos. Estudios más recientes han sugerido que, al igual que el TLR4, complejos requieren TLR2 CD14 y MD-2 para la detección de PAMP y señalización. (4, 5) A partir del reconocimiento ligando, TLR2 recluta tanto el dominio que contienen la clasificación TIRAP adaptador de TIR y el adaptador MyD88 de señalización, e inicia la vía dependiente de MyD88. La vía dependiente de MyD88 activa el factor nuclear (NF) -κB, activador de la proteína-1 (AP-1) y el interferón factor regulador 5 (IRF5), que inducen la expresión de citoquinas inflamatorias tales como IL-6, IL-12, y TNFa. (6) Además de la detección de patrones no autónomos, los complejos de TLR2 también son capaces de detectar patrones de auto alterados, tales como los que se muestran por las células necróticas. Además, la evidencia reciente indica que TLR2 es reclutado para fagosomas y puede estar implicado directamente en la internalización de los productos microbianos por cells.Reference: 1. Rock, F. L. et al. (1998) Proc. Natl. Acad. Sci. EE.UU. 95: 588.2. Chaudhary, P. M. et al. (1998) Blood 91: 4020.3. Dunne, A. y L.A.J. O'Neill (2003) Sci. STKE 2003: re3.4. Modlin, R. L. (2002) Ann. Allergy Asthma Immunol. 88: 543.5. J endotoxina Res. 2000; 6 (5): 401-56. Annual Review of Biochemistry vol. 76: 447-480 (fecha de publicación julio de 2007)